sors
Lipase jinstab ħafna fl-annimali, pjanti u mikro-organiżmi. Pjanti li fihom aktar lipase huma ż-żerriegħa ta 'għelejjel taż-żejt, bħal żerriegħa tar-riġnu u żerriegħa tal-kolza. Meta ż-żrieragħ taż-żejt jiġġerminaw, il-lipase jista 'jaħdem flimkien ma' enzimi oħra biex jikkatalizza d-dekompożizzjoni taż-żjut u x-xaħmijiet biex jipproduċi zokkor, u jipprovdi liż-żrieragħ bil-kapaċità li jieħdu l-għeruq. Nutrijenti u enerġija meħtieġa għall-ġerminazzjoni; il-frixa u t-tessut xaħmi ta 'annimali ogħla fihom aktar lipase fil-ġisem tal-annimali. Hemm ammont żgħir ta 'lipase fil-meraq intestinali, li jintuża biex jissupplimenta n-nuqqas ta' diġestjoni tax-xaħam minn lipase pankreatika. F'annimali karnivori Il-meraq tal-istonku fih ammont żgħir ta' butyrinase. Fl-annimali, diversi tipi ta 'lipases jikkontrollaw proċessi bħal diġestjoni, assorbiment, rikostruzzjoni tax-xaħam, u metaboliżmu tal-lipoproteini; lipases huma aktar abbundanti fil-batterja, fungi, u ħmira (Pandey et al.). Peress li hemm ħafna tipi ta 'mikro-organiżmi, jirriproduċu malajr u huma suxxettibbli għall-varjazzjoni ġenetika, għandhom firxa usa' ta 'pH, firxa ta' temperatura u speċifiċità tas-sottostrat minn annimali u pjanti, u lipases derivati minn mikro-organiżmi huma ġeneralment imnixxija enzimi extraċellulari. Il-mikro-organiżmi ewlenin tal-fermentazzjoni huma Aspergillus niger, Candida, eċċ. Huwa adattat għal produzzjoni industrijali fuq skala kbira u jikseb kampjuni ta 'purità għolja. Għalhekk, lipase mikrobjali huwa sors importanti ta 'lipase industrijali. Ġeneralment, il-proprjetajiet tal-lipase minn sorsi differenti huma differenti u huwa wkoll ta 'sinifikat kbir fir-riċerka teoretika.
natura
Lipase huwa tip ta 'enzima b'varjetà ta' abbiltajiet katalitiċi. Jista 'jikkatalizza l-idroliżi, l-alkoħoliżi, l-esterifikazzjoni, it-transesterifikazzjoni u s-sintesi inversa ta' triacylglycerides u esteri oħra li ma jinħallux fl-ilma. Barra minn hekk, Tesibixxi wkoll attivitajiet oħra ta 'enżimi, bħal fosfolipasi, lisofosfolipasi, kolesterol esterase, attività acylpeptide hydrolase, eċċ (Hara; Schmid). L-attivitajiet differenti ta 'lipase jiddependu fuq il-karatteristiċi tas-sistema ta' reazzjoni, bħall-promozzjoni ta 'l-idroliżi ta' l-ester fl-interface taż-żejt-ilma, filwaqt li s-sinteżi enżimatika u t-transesterifikazzjoni jistgħu jinkisbu fil-fażi organika.
Ir-riċerka dwar il-proprjetajiet tal-lipase tinkludi prinċipalment aspetti bħall-aħjar temperatura u pH, temperatura u stabbiltà tal-pH, speċifiċità tas-sottostrat, eċċ. Sal-lum, numru kbir ta 'lipases mikrobjali ġew iżolati, purifikati, u l-proprjetajiet tagħhom ġew studjati, u huma huma differenti fil-piż molekulari, pH ottimali, temperatura ottimali, pH u stabbiltà termali, punt iżoelettriku, u proprjetajiet bijokimiċi oħra (Veeraragavan et al.). B'mod ġenerali, lipases mikrobjali għandhom pH operattiv usa' u firxa ta 'temperatura operattiva minn lipases ta' annimali u pjanti, stabbiltà u attività għolja, u huma speċifiċi għal sottostrati (Schmid et al.; Kazlauskas et al.).
Il-karatteristika katalitika tal-lipase hija li l-attività katalitika tagħha hija l-akbar fl-interface taż-żejt-ilma. Sarda u Desnnelv skoprew dan il-fenomenu sa mill-1958. Enżimi li jinħallu fl-ilma jaġixxu fuq sottostrati li ma jinħallux fl-ilma, u r-reazzjoni sseħħ fl-interface ta 'żewġ fażijiet kompletament differenti li huma separati minn xulxin. Din hija karatteristika li tiddistingwi lipase minn esterase. Is-sottostrat ta 'esterase (E C3.1.1.1) huwa solubbli fl-ilma, u s-sottostrat ottimali tiegħu huwa esteri ffurmati minn aċidi grassi ta' katina qasira (Inqas minn jew ugwali għal C8).
Lipase hija waħda mill-preparazzjonijiet ta 'enżimi industrijali importanti. Jista 'jikkatalizza lipolisi, transesterifikazzjoni, sintesi ta' ester u reazzjonijiet oħra, u huwa użat ħafna fl-ipproċessar taż-żejt, ikel, mediċina, kimiċi ta 'kuljum u industriji oħra. Lipases minn sorsi differenti għandhom karatteristiċi katalitiċi u attivitajiet katalitiċi differenti. Fost dawn, il-produzzjoni fuq skala kbira ta 'lipases b'funzjonijiet ta' transesterifikazzjoni jew esterifikazzjoni għal sinteżi ta 'fażi organika hija ta' sinifikat kbir għas-sintesi enżimatika ta 'kimiċi fini u komposti kirali.
Lipase huwa idrolażi ta 'bond ester speċjali li jaġixxi fuq il-bonds ester ta' trigliċeridi biex jiddegrada trigliċeridi f'digliċeridi, monogliċeridi, gliċerol u aċidi grassi.
Enżima hija proteina attiva. Għalhekk, il-fatturi kollha li jaffettwaw l-attività tal-proteini jaffettwaw l-attività tal-enzimi. L-attività tal-enzimi li jinteraġixxu mas-sottostrati hija affettwata minn ħafna fatturi bħat-temperatura, il-valur tal-pH, il-konċentrazzjoni tas-soluzzjoni tal-enżimi, il-konċentrazzjoni tas-sottostrat, attivaturi jew inibituri tal-enżimi, eċċ.
Lipase huwa mqassam ħafna fost mikro-organiżmi, u l-batterji li jipproduċu tiegħu huma prinċipalment forom u batterji. Hemm 33 lipases ippubblikati minn sorsi differenti adattati għall-ipproċessar tat-trigliċeridi, li 18 minnhom huma minn forom u 7 minn batterji.
Lipase jista 'jidrolizza gliċeridi (żejt, xaħam) u jirrilaxxa aċidi grassi, digliċeridi, monogliċeridi u glycerol fi stadji differenti. L-aċidi grassi ġġenerati mill-idroliżi jistgħu jiġu ttitrati b'soluzzjoni alkali standard, u l-valur tat-titer jirrappreżenta l-attività tal-enzima.
Mekkaniżmu katalitiku Lipase
Lipase għandu affinità għall-interface taż-żejt-ilma u jista 'jikkatalizza l-idroliżi ta' sustanzi lipidi li ma jinħallux fl-ilma b'rata għolja fl-interface taż-żejt-ilma; lipase jaġixxi fuq is-saff ta ' l-interface hydrophilic-hydrophobic tas-sistema, li huwa wkoll differenti minn esterase a karatteristika.
Lipases minn sorsi differenti jista 'jkollhom differenzi kbar fis-sekwenzi ta' aċidi amminiċi, iżda l-istrutturi terzjarji tagħhom huma simili ħafna. Ir-residwi tas-sit attiv tal-lipase huma komposti minn serine, aċidu aspartiku u histidine, u jappartjenu għall-klassi serine protease. Is-sit katalitiku tal-lipase huwa midfun fil-molekula, u l-wiċċ tiegħu huwa mgħotti minn struttura spirali simili għal għatu ffurmata minn residwi ta 'aċidu amminiku relattivament idrofobiku (magħrufa wkoll bħala l-"għatu"), li tipproteġi s-sit katalitiku triplet. In-natura anfipatika tal--helix fl-"għatu" se taffettwa l-abbiltà li torbot lipase mas-sottostrat fl-interface taż-żejt-ilma, u l-amphipathicity mdgħajfa tagħha se twassal għal tnaqqis fl-attività tal-lipase. Il-wiċċ ta 'barra tal-"għatu" huwa relattivament idrofiliku, filwaqt li l-wiċċ ta' ġewwa, li jiffaċċja huwa relattivament idrofobiku. Minħabba l-assoċjazzjoni bejn il-lipase u l-interface taż-żejt-ilma, l-"għatu" jinfetaħ u s-sit attiv jiġi espost, li jsaħħaħ il-kapaċità ta 'rbit tas-sottostrat għal lipase. Is-sottostrat jista 'faċilment jidħol fil-kanal idrofobiku u jikkombina mas-sit attiv biex jifforma kumpless Enżima-sottostrat. Il-fenomenu ta 'attivazzjoni interfacial jista' jżid l-idrofobiċità ħdejn is-sit katalitiku, u jikkawża li l--helix terġa 'torjenta, u b'hekk tesponi s-sit katalitiku; il-preżenza tal-interface tista 'wkoll tippermetti li l-enzima tifforma saff ta' idratazzjoni mhux komplut, li huwa ta 'benefiċċju għall-formazzjoni alifatika ta' sottostrati idrofobiċi. Il-ktajjen tal-ġenb jintwew fuq il-wiċċ tal-molekula tal-enżima, u jagħmlu l-katalisi tal-enżima aktar faċli biex tipproċedi.
Jekk tixtieq titgħallem aktar, jekk jogħġbok ikkuntattjasales@sxytbio.com,Ikklikkja hawn biex tikkuntattjana online
